Proteínas Fisiologicamente

As proteínas ou protídios (da palavra grega que significa “de primordial importância”) são semelhantes aos carboidratos e as gorduras, pois contém átomos de carbono, oxigênio e hidrogênio. As proteínas também contêm nitrogênio, juntamente com enxofre, fósforo e ferro.

A energia liberada pela porção protéica do alimento varia, basicamente, na dependência de dois fatores: o tipo de proteína do alimento e o conteúdo relativo de nitrogênio da proteína específica. As proteínas comuns têm, em média, 16% de nitrogênio e possuem calores de combustão correspondentes que alcançam em média 5,75 Kcal por grama. Nas nozes e sementes em geral esse valor sobe para 18,9%, na parte central do trigo, no centeio, no painço e na cevada (17,2%). Outros tipos de proteína têm valores ligeiramente menores como o leite integral (15,7%) e o farelo (15,8%). Sendo que um valor médio para o calor de combustão da proteína é de 5,65 Kcal por grama.

A proteína é polimerizada a partir de seus “blocos formadores” que são os aminoácidos. Esses aminoácidos são unidos por ligações peptídicas em longas cadeias em várias formas de combinações químicas. Existem milhares de moléculas protéicas diferentes em uma única célula e, aproximadamente 50000 compostos diferentes que contêm proteína no corpo humano. São os aminoácidos específicos, assim como o seu seqüenciamento, que determinam as propriedades e a função bioquímica de todos os tipos de proteínas.

Cerca de três quartos dos sólidos corporais são formados por proteínas. Incluem: Proteínas estruturais, enzimas, nucleoproteínas, proteínas que transportam oxigênio, proteínas dos músculos que causam a contração muscular e muitos outros tipos que exercem funções específicas, tanto no nível intracelular quanto em nível extracelular.

Como o uso da proteína pelo organismo é muito extenso, limitaremos a exposição a alguns aspectos específicos do metabolismo das proteínas, por ser de maior importância para a educação física.

                                                               Tipos de Aminoácidos

 

                                                            Molécula do Aminoácidos 

Os principais constituintes das proteínas são os aminoácidos, dos quais 20 estão presentes nas proteínas corporais em quantidades significativas. São eles: (não-essenciais) Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Ácido Aspártico, Ácido Glutâmico, Asparagina, Glutamina, Tirosina e Prolina; (essenciais) Treonina, Lisina, Metionina, Arginina, Valina, Fenilalanina, Leucina, Isoleucina, Triptofano e Histidina. Desses 20 aminoácidos, todos eles têm duas características em comum: cada aminoácido tem um grupo ácido ou carboxila (----COOH) e um átomo de nitrogênio ligado à molécula, geralmente representada pelo grupo amino (---NH2).

Dez aminoácidos normalmente presentes nas proteínas animais podem ser sintetizados pelas células, enquanto os outros dez não podem ser, ou só podem ser formados em quantidades demasiado pequenas para suprir as necessidades do organismo. Aos aminoácidos do segundo grupo são chamados aminoácidos essenciais. O uso do termo “essencial” não significa que os outros dez aminoácidos “não-essenciais” não sejam importantes, mas simplesmente que podem ser sintetizados a partir de compostos em geral existentes no corpo e em uma velocidade capaz de atender às demandas do crescimento normal.

Para ser produzida uma proteína específica, deverão estar disponíveis os aminoácidos apropriados no momento de sua síntese. Os alimentos que contêm todos os aminoácidos essenciais na quantidade e na relação correta para manter o equilíbrio nitrogenado e permitir o crescimento e o reparo tecidual são conhecidos como Proteína Completa. Uma Proteína Incompleta carece de um ou mais dos aminoácidos essenciais. As dietas que contêm predominantemente proteínas incompletas acabam resultando em má nutrição protéica, apesar de serem adequadas em valor calórico e na quantidade de proteína.

A síntese dos aminoácidos não-essenciais depende, principalmente, da formação especial dos α-cetoácidos apropriados, que são os precursores dos respectivos aminoácidos. Por exemplo, o ácido pirúvico, que é formado em grande quantidade durante a degradação glicolítica da glicose, é o cetoácido precursor do aminoácido alanina. A seguir, pelo processo da transaminação, um radical amino é transferido para o α-cetoácido, enquanto o oxigênio ceto é transferido para o doador do radical amino.

 

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Wykely Lucena